Что расщепляет белок в организме

Что расщепляет белок в организме

Белки, которые также называют протеинами, являются основными структурными элементами человеческого тела и очень важными составляющими рациона: регулярное употребление белков необходимо для развития организма, регенерации тканей и процессов метаболизма, от которых зависит наше здоровье.

Белки состоят из атомов углерода, кислорода, водорода и азота, к которым иногда добавляются другие химические элементы.
В состав белков входят многочисленные основания — аминокислоты, соединенные между собой особым способом, благодаря которому образуются длинные или короткие цепи белков. Говоря о коротких цепях, обычно имеют в виду пептиды, которые
в зависимости от количества аминокислот, входящих в их состав, называются дипептадами, трипептидами. Цепь белков может быть сформирована большим количеством аминокислот: цепи могут состоять из ста аминокислот, а некоторые даже из тысячи.

Все виды белков, существующих в природе, образованы из комбинаций двадцати различных аминокислот, каждая из которых имеет свою химическую структуру. Для формирования собственных белков человеческому организму нужно располагать всеми аминокислотами. Организм человека сам способен вырабатывать некоторые аминокислоты, которые называются неосновными, а другие может получать только извне, с пищей — они называются основными. Поэтому так важно употреблять различные продукты, в состав которых входят все типы аминокислот, особенно продукты, содержащие основные аминокислоты, — большей частью это продукты животного происхождения.

Переваривание белков пищи происходит в желудке под действием желудочного сока: соляная кислота, выделяемая слизистой оболочкой желудка, активирует особый фермент — пепсин, который воздействует на белки и разрывает некоторые связи, высвобождая таким образом полипептидные цепи меньших размеров. Когда пища проходит в тонкий кишечник, ферменты поджелудочной железы высвобождают аминокислоты, дипептиды и трипептиды, которые всасываются клетками кишечника.

В клетках кишечника завершается расщепление аминокислот, дипептидов и трипептидов до свободных аминокислот, которые поступают в кровь. После разнесения аминокислот с током крови по организму, они комбинируются между собой, образуя белки.

Основная функция белков — строительная, поскольку из белков состоят мембраны клеток и многие ткани и органы человеческого тела; белки присутствуют даже в межклеточной жидкости и клеточном ядре. Кроме того, ферменты, антитела, некоторые гормоны и многие другие элементы, играющие важную роль в регуляции функций организма, также состоят из белков. Белки всегда могут быть использованы как источник энергии.

Почти все продукты питания содержат белки, исключение составляют лишь те, в состав которых входят только жиры, например масла. Больше всего белков содержится в мясе, рыбе, яйцах, молоке и молочных продуктах, овощах, сухофруктах, злаковых и продуктах из них. Меньшее количество белков содержат корнеплоды и некоторые фрукты.

Пищевые белки химически представляют собой длинные цепи аминокислот, соединенных друг с другом пептидными связями.
Характеристика каждого белка определяется типом аминокислот в молекуле белка и последовательностью расположения этих аминокислот.

Переваривание белков в желудке. Пепсин — важный фермент желудка, расщепляющий белки. Он наиболее активен при рН 2,0-3,0 и не активен при рН выше 5,0. Вследствие этого для проявления расщепляющего действия белка ферментом желудочный сок должен быть кислым. Как объяснено в главе 64, железы желудка секретируют большое количество соляной кислоты. Эта кислота секретируется париетальными (кислотопродуцирующими) клетками желез при рН, равным приблизительно 0,8. К моменту, когда кислота смешивается с желудочным содержимым и секретом из некислотопродуцирующих железистых клеток желудка, рН уже составляет в среднем 2,0-3,0, что чрезвычайно благоприятно для активности пепсина.

Одной из важных переваривающих особенностей пепсина является его способность переваривать белок коллаген — альбуминоподобный тип белка, который лишь незначительно расщепляется под действием других пищеварительных ферментов. Коллаген — главная составляющая часть межклеточной соединительной ткани мяса; поэтому для расщепления белков мяса ферментами пищеварительного тракта прежде всего необходимо переварить коллагеновые нити. В связи с этим у индивида, у которого отмечается недостаток пепсина в желудочном соке, съеденное мясо хуже подвергается обработке другими пищеварительными ферментами и, следовательно, может хуже перевариваться.

Читайте также:  Кроссовки для бега выбор

Пепсин только начинает процесс переваривания белка, обычно обеспечивая только 10-20% полного переваривания белков и превращение их в альбумозы, пептоны и мелкие полипептиды. Это расщепление белков происходит в результате гидролиза пептидной связи между аминокислотами.

Переваривание белков секретами поджелудочной железы. Переваривание белка преимущественно происходит в верхних отделах тонкого кишечника, в двенадцатиперстной кишке и тощей кишке под воздействием протеолитических ферментов, секретируемых поджелудочной железой. Частично расщепленные продукты белковой пищи, поступая в тонкий кишечник из желудка, подвергаются воздействию главных протеолитических панкреатических ферментов: трипсина, хемотрипсина, карбоксиполипептидазы и проэластазы.

Трипсин и хемотрипсин расщепляют молекулы белка на небольшие полипептиды; карбоксиполипептидаза отщепляет отдельные аминокислоты от карбоксильного конца полипептидов. Проэластаза, в свою очередь, превращается в эластазу, которая затем переваривает эластические волокна, частично содержащиеся в мясных продуктах. Под действием панкреатического сока небольшой процент белков переваривается до аминокислот. Большинство белков расщепляется до дипептидов и трипептидов.

Переваривание белков пептидазами энтероцитов, встроенных в ворсинки тонкого кишечника. Заключительный этап переваривания белков в просвете кишечника обеспечивается энтероцитами тонкого кишечника, которые покрыты ворсинками, преимущественно в двенадцатиперстной кишке и тощей кишке. Эти клетки имеют щеточную каемку, которая состоит из сотен микроворсинок, выступающих над поверхностью клетки. В мембране каждой из этих микроворсинок содержатся многочисленные пептидазы, которые выступают над мембраной, где они взаимодействуют с кишечной жидкостью.

Наиболее важны два типа пептидаз: аминополипептидаза и некоторые дипептидазы. Они доводят расщепление оставшихся крупных полипептидов до дипептидов, трипептидов и меньшего числа аминокислот. И аминокислоты, и дйпептиды с трипептидами свободно транспортируются сквозь мембрану микроворсинок во внутреннюю часть энтероцита.

Наконец, внутри цитозоля энтероцитов находятся другие многочисленные пептидазы, которые специфичны для оставшихся связей между аминокислотами. В течение нескольких минут практически все оставшиеся дипептиды и трипептиды перевариваются до конечной стадии в форме отдельных аминокислот; далее они выходят через другую сторону энтероцита, а отсюда — в кровь.

Более 99% конечных продуктов переваривания белков, которые всасываются, являются одиночными аминокислотами. Очень редко происходит всасывание пептидов и чрезвычайно редко всасывается целая молекула белка. Даже крайне малое число всосавшихся молекул цельного белка может иногда вызывать серьезные аллергические или иммунологические нарушения.

Рубрики

  • Бактериальные инфекции (41)
  • Биохимия (5)
  • Вирусные гепатиты (12)
  • Вирусные инфекции (43)
  • ВИЧ-СПИД (28)
  • Диагностика (30)
  • Зооантропонозные инфекции (19)
  • Иммунитет (16)
  • Инфекционные заболевания кожи (33)
  • Лечение (38)
  • Общие знания об инфекциях (36)
  • Паразитарные заболевания (8)
  • Правильное питание (41)
  • Профилактика (23)
  • Разное (3)
  • Сепсис (7)
  • Стандарты медицинской помощи (26)

«Расщепление белков в желудочно-кишечном тракте» — это первая из четырёх статья из цикла «Обмен белков в организме человека»

В течение всей жизни в организме происходят одновременно разрушения и биосинтез клеток и тканей. Эти противоположные, но тесно связанные между собой процессы — ассимиляция и диссимиляция — составляют основу жизни. Итак, в организм должны постоянно поступать вещества, необходимые для построения новых клеток. Главная роль в этом принадлежит белкам, так как ни углеводы, ни жиры не могут их заменить в образовании основных структурных элементов органов и тканей. Среди различных преобразований, присущих живой материи, основное место занимает белковый обмен .

В связи с тем, что белки являются азотсодержащими веществами, одним из методов, характеризующим состояние белкового обмена в организме, может быть определение баланса азота. У здорового человека при нормальном питании отмечается состояние белкового равновесия, когда поступление азота компенсирует его затраты. При отрицательном азотистом балансе количество выведенного азота превышает его количество, поступающее в составе белков. Такое состояние может наблюдаться при нарушении деятельности пищеварительной системы, белковом голодании и т п.

Читайте также:  Аллергия на лук у грудничка

Положительный азотистый баланс бывает в тех случаях, когда количество выведенного азота меньше того, что поступает в составе белков. Это характерно для растущего организма, при беременности, при повышении активности процессов биосинтеза белка (например, при физических нагрузках).

Для синтеза белков в организме необходимы различные аминокислоты. Некоторые из них, образующиеся в самом организме, называются заменимыми . Аминокислоты, не синтезирующиеся в организме человека, называются незаменимыми . Они должны регулярно поступать с пищей. Белки, в состав которых входят заменимые и незаменимые аминокислоты в соотношениях, приближающихся к таковым в организме, называют полноценными .

Среди пищевых продуктов практически нет белков, которые полностью соответствуют этим требованиям. Наиболее близки к полноценному белки материнского молока, куриного яйца. Итак, для полного обеспечения здорового организма полноценными белками в суточный рацион должны быть включены различные пищевые продукты как животного, так и растительного происхождения.

Для нормальной жизнедеятельности человека необходимо поступление такого количества полноценного белка, которое будет покрывать все потребности организма. Оно зависит от пола, возраста, интенсивности труда и т.д. С учетом этих факторов разработаны нормы белкового питания. Недостаточное потребление белков приводит к нарушению процессов жизнедеятельности, ухудшению здоровья, а длительное белковое голодание неизбежно заканчивается гибелью.

Белки необходимы для организма, прежде всего, как пластический материал, из которого строятся клетки всех тканей, органов и систем. Однако пищевые белки не могут быть использованы без предварительного расщепления в организме, так как они имеют сложную структуру и видовую специфичность.

Расщепление (гидролиз) белков на аминокислоты, которые лишены видовой и тканевой специфичности, происходит в желудочно-кишечном тракте.

Расщепление белков в пищеварительном тракте (ЖКТ).

Переваривание питательных веществ (белков, углеводов, липидов) — это процесс гидролиза соответствующих соединений, входящих в состав продуктов питания, который происходит в пищеварительном тракте и приводит к образованию простых биомолекул. Последние за счет действия специфических механизмов мембранного транспорта всасываются в кровь или лимфу.

Переваривание белков начинается в желудке под действием желудочного сока. В состав желудочного сока входит соляная кислота, которая вырабатывается обкладочными клетками слизистой оболочки желудка. Она денатурирует белок, облегчает его последующее расщепление. В состав желудочного сока входят кислые фосфаты и некоторые органические кислоты. Соляная кислота способствует превращению профермента пепсиногена, который секретируется главными клетками слизистой оболочки желудка, в активный протеолитический фермент пепсин .

Оптимальная концентрация водородных ионов для пепсина составляет 1,5 — 2,5, что соответствует кислотности желудочного сока в процессе пищеварения. При увеличении рН среды до 6,0 (в кишечнике) пепсин теряет свою активность. Пепсин относится к однокомпонентным ферментам, то есть к ферментам-протеинам. За сутки в желудке вырабатывается около 2 г пепсина.

Каталитическая активность пепсина желудка очень высока. Он катализирует расщепление пептидных связей в молекуле белка, образованных аминогруппами ароматических и дикарбоновых аминокислот. В результате действия пепсина образуются полипептиды различной величины и отдельные свободные аминокислоты.

Кроме пепсина, в желудочном соке содержится протеолитический фермент гастриксин , оптимальное значение рН которого находятся в пределах 3,5 — 4,5. Гастриксин вступает в действие на последних этапах переваривания пищи в желудке.

В желудке грудных детей обнаружен сычужный фермент — химозин. Оптимум действия этого фермента рН 3,5 — 4,0. Под влиянием химозина в присутствии солей кальция казеиноген молока в ходе гидролиза превращается в казеин и молоко свёртывается.

Легче других в желудке перевариваются альбумины и глобулины животного и растительного происхождения; плохо расщепляются белки соединительной ткани (коллаген и эластин) и совсем не расщепляются кератин и протамины.

Читайте также:  Вакинг и вог в чем разница

Частично переваренная полужидкая масса питательных соединений, которая образуется в желудке (химус) периодически поступает через пилорический клапан в двенадцатиперстную кишку. В эту часть пищеварительного канала поступают из поджелудочной железы протеолитические ферменты и пептидазы, которые действуют на пептиды, поступающие из желудка. Каталитическое действие этих ферментов происходит в слабощелочной среде (рН 7,5 — 8,0), которая образуется имеющимися в кишечном соке бикарбонатами.

Большинство ферментов протеолитического действия, функционирующих в тонкой кишке, синтезируются в экзокринных клетках поджелудочной железы в виде проферментов, которые активируются после их поступления в двенадцатиперстную кишку (трипсиноген, химотрипсиноген, проэластаза, прокарбоксипептидазы А и Б). Гидролиз белков и пептидов, поступающих из желудка, происходит как в полости тонкой кишки, так и на поверхности энтероцитов — пристеночное или мембранное пищеварение .

Сок поджелудочной железы поступает в двенадцатиперстную кишку и смешивается с кишечным соком. Эта смесь содержит протеолитические ферменты, расщепляющие белки, альбумозы и пептоны до небольших пептидов, а затем до аминокислот. К протеолитическим ферментам относятся трипсин, химотрипсин, карбоксипептидазы, аминопептидазы и большая группа три- и дипептидаз.

Трипсин находится в соке поджелудочной железы в неактивной форме, в виде профермента трипсиногена . Его активация происходит под действием фермента кишечного сока — энтерокиназы. Для процесса активации необходимы ионы Са 2+. Процесс преобразования трипсиногена в трипсин осуществляется путем отщепления небольшого пептида с N-конца пептидной цепи фермента.

Трипсин гидролизует как нерасщепленные в желудке белки, так и высокомолекулярные пептиды, действуя главным образом на пептидные связи между аргинином и лизином. Оптимум рН для трипсина составляет 7,0 — 8,0. Трипсин делает сравнительно неглубокий гидролиз белка, образует полипептиды и небольшое количество свободных аминокислот.

Активность трипсина может снижаться под влиянием ряда ингибиторов. К ним относятся основные пептиды с молекулярной массой 9000 ед. Они обнаружены в поджелудочной железе, крови, легких, в бобах сои. Снижает активность трипсина и мукопротеин, содержащийся в сырых яйцах — авидин .

Химотрипсин — второй протеолитический фермент поджелудочной железы. Он также секретируется в неактивной форме, в виде химотрипсиногена. Под действием трипсина химотрипсиноген переходит в активный фермент — химотрипсин. Действие химотрипсина подобно действию трипсина. Оптимум рН для обоих ферментов примерно одинаковый, химотрипсин действует на белки и полипептиды, содержащие ароматические аминокислоты (тирозин, фенилаланин, триптофан), а также на пептидные связи, которые не подвергаются воздействию трипсина (метионин, лейцин).

Пептиды, которые образуютсяся в результате воздействия на белки пепсина, трипсина и химотрипсина в нижних отделах тонкой кишки, подвергаются дальнейшему расщеплению. Этот процесс осуществляют карбоксипептидазы, аминопептидазы . Эти ферменты относятся к металлоферментам. Они активируются двухвалентными ионами: Mg 2+ , Mn 2+ , Со 2+ , которые играют важную роль в формировании фермент-субстратного комплекса.

Механизм действия амино- и карбоксипептидаз заключается в отщеплении от пептидов конечных аминокислот, имеющих свободную аминную или карбоксильную группу. Небольшие пептиды, которые остались нерасщепленными и состоят из трех-четырех аминокислотных остатков, подвергаются гидролизу специфическими ди- и триаминопептидазами . В соке поджелудочной железы присутствует фермент эластаза . Эластаза — эндопептидаза, которая также имеет широкую субстратную специфичность, расщепляя пептидные связи, образующиеся остатками аминокислот малого размера — глицина, аланина, серина.

Таким образом, в результате последовательного действия на белки протеолитических ферментов в кишечнике образуются свободные аминокислоты, которые всасываются в кровь через стенку кишечника.

Следующая вторая статья из цикла «Обмен белков в организме человека» — « Обезвреживание продуктов гниения белков в кишечнике ». Третья статья « Обмен аминокислот в тканях »

Ссылка на основную публикацию
Что попить для зачатия ребенка
Более 10% женщин детородного возраста испытывают проблемы с наступлением зачатия. Девушки, которые ищут легкие пути, спрашивают Интернет, какие принимать таблетки,...
Что нужно бывшему мужчине
Несмотря на то, что мужчины – сильный пол, кое в чем они все-таки очень слабы и уязвимы. Конечно, парни стараются...
Что нужно девочкам для счастья
Чтобы сделать девушку счастливой, в первую очередь нужно знать, что сделает счастливой именно эту девушку, так как все девушки имеют...
Что попить от герпеса на губах
Простуду на губах вызывает вирус герпеса 1 типа. 90% населения Земли являются его носителем, однако, связь с простудой герпес имеет...
Adblock detector